Пептидная связь — характеристика, свойства и строение

Пептидный связь — химическая связь, возникающая между двумя молекулами в результате реакции конденсации между карбоксильной группой (-СООН) одной и аминогруппой (-NH 2) другой, при этом выделяется одна молекула воды (H 2 O). Молекула, содержащая пептидный связь называется амидом. Чотирьохатомна функциональная группа -C (= O) NH- называется амидной группой или, когда речь идет о белках, пептидной.

Строение, классификация и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот

Протеиногенными называются а, L-аминокислоты, включающиеся в состав белковых молекул в процессе биосинтеза. Протеиногенные аминокислоты называют исторически сложившимися тривиальными названиями (табл. 1).

Таблица 1

Протеиногенные а, L-аминокислоты млекопитающих

Название

Структурная формула*

Обозначение

русское

международное

Глицин

Гли

Gly, G

Аланин

Ала

Ala, А

Валин**

Вал

Val, V

Лейцин**

Лей

Leu, L

Изолейцин**

Иле

lie, I

Серин

Сер

Ser, S

Треонин**

Тре

Thr, T

Цистеин

Цис

Cys, C

Метионин**

Мет

Met, M

Лизин**

Лиз

Lys, К

Аргинин***

Apr

Arg, R

Аспарагиновая

кислота

Асп

Asp, D

Название

Структурная формула*

Обозначение

русское

международное

Аспарагин

Асн

Asn, N

Глутаминовая

кислота

Глу

Glu, Е

Глутамин

Глн

Gin, Q

Фенил-аланин**

Фен

Phe, F

Тирозин

Тир

Туг, Y

Триптофан**

Три

Trp, W

Гистидин***

Гис

His, H

Пролин

Про

Pro, P

  • * Боковые радикалы R выделены жирным шрифтом. ** Незаменимые аминокислоты.
  • *** Условно незаменимые аминокислоты.

Таким образом, известно 20 протеиногенных аминокислот, 19 из которых имеют общую формулу, включающую карбоксильную группу, аминогруппу, асимметрический атом углерода, водород и боковой радикал R. Двадцатая аминокислота (пролин), по существу, является иминокислотой и представляет собой пятичленный гетероцикл. Определяет аминокислоту строение бокового радикала R, поскольку остальная часть молекулы для всех протеиногенных аминокислот совершенно одинакова. На этом основана классификация аминокислот по строению бокового радикала R (табл. 2).

Читайте также:  Витамины для роста ребенка 12-13-14 лет. Рейтинг лучших

Классификация аминокислот по строению боковото радикала R

Полярность

аминокислот

Химический

состав

Перечень

аминокислот

Неполярные

гидрофобные

Моноамино-

монокарбоновые

Глицин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, фенилаланин

Полярные незаряженные

Моноамино-

монокарбоновые

Серин, треонин, тирозин, метионин, цистеин, аспарагин, глутамин

Положительно

заряженные

(основные)

Диамино-

монокарбоновые

Лизин, аргинин, триптофан

Отрицательно

заряженные

(кислые)

Моноамино-

дикарбоновые

Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

Аминокислоты являются амфотерными соединениями (амфолитами): в щелочных средах они образуют соли карбоновых кислот, в кислых — аммонийные соли:

На диссоциацию аминокислот оказывает влияние pH среды. В очень кислых растворах аминогруппа протонирована полностью, а карбоксильная группа практически не ионизирована. В сильнощелочных растворах — наоборот: при значениях pH от 4 до 9 каждая из диссоциирующих групп находится в равновесии со своей неионизирован- ной формой, а обе группы вместе находятся в равновесии с биполярным ионом (цвиттер-ионом). Если сумма зарядов на аминокислоте равна нулю, такое значение pH носит название изоэлектриче- ской точки и обозначается pi (рис. 4).

Рис. 4. Кислотно-основные свойства аминокислоты при различных

значениях pH

Еще одним проявлением амфотерности является способность аминокислот образовывать в щелочной среде с сульфатом меди ярко окрашенные растворимые комплексные соединения с ионом меди Си2+:

Эта реакция лежит в основе биуретового метода качественного и количественного определения белков.

При взаимодействии а-аминогруппы одной аминокислоты с а-карбоксильной группой другой аминокислоты образуются пептидные связи. Так формируется остов молекулы белка. Главная структурная единица белков и пептидов — пептидная связь (рис. 5).

Рис. 5. Схема образования пептидной связи

Пептидная связь имеет плоскостную структуру: атомы С, О и N находятся в ?/?2-гибридизации; у атома N имеется /?-орбиталь с неподеленной парой электронов; образуется /?-тг-сопряженная система, приводящая к укорочению связи C-N (0,132 нм). Это вызвано различной электроотрицательностью атомов С, N и О.

Читайте также:  Mesomorph от APS — лучший предтренировочный комплекс

Связанные пептидной связью аминокислоты образуют поли- пептидную цепь. Вокруг пептидной связи вращение невозможно, все четыре атома лежат в одной плоскости, т.е. компланарны. Вращение же других связей вокруг полипептидного остова достаточно свободно. Пептидная связь имеет преимущественно ш/?я«с-конфигурацию относительно плоскости пептидной связи. Строение пептидной связи проявляется в формировании вторичной и третичной структуры белка.

Пептидная связь устойчива при температурах ниже 40 °С в нейтральной среде, при более высоких температурах в кислой или щелочной среде пептидная связь может гидролизоваться.

Резонансные формы пептидной группы

В 1930-1940-х годах Лайнус Полинг и Роберт Кори проводили рентгеноструктурный анализ нескольких аминокислот и дипептидов. Им удалось установить, что пептидная группа жесткую планарную структуру, шесть атомов лежат в одной плоскости: α-атом углерода и C = O группа первой аминокислоты и N-H группа и α-атом углерода второй аминокислоты. Полинг объяснил это существованием двух резонансных форм пептидной группы, на что указывала меньше длина C-N связи в пептидной группе (133 пм), чем того же связи в простых аминов (149 пм). Итак вследствие частичного разделения электронной пары между карбонильным кислорода и амидной азотом, пептидный связь на 40% имеет свойства двойного:

В пептидных группе вращения вокруг C-N связи не происходит вследствие его частичной двойственности. Вращение разрешено только вокруг связей С-С α и N-С α. В результате остов пептида может быть представлен как серия полей, разделенных совместными точками вращения (С α атомы). Такая структура ограничивает количество возможных конформаций пептидных цепей.

Кроме того, эффект резонанса стабилизирует группу добавляя энергию примерно 84 ккал / моль, что делает ее менее химически активным, чем много подобных групп (например эфиров). Эта группа незаряженная за физиологических значений pH, но вследствие существования двух резонансных форм карбонильный кислород несет частичный отрицательный заряд, а амидный азот — частичный положительный. Таким образом возникает диполь с дипольным моментом, около 3,5 Дебай (0,7 электрон-ангстрем). Эти дипольные моменты могут ориентироваться параллельно в определенных типах вторичной структуры (например α-спирали).

Читайте также:  Польза и правила приема протеина для похудения девушками

Как пишется и определяется аминокислотная последовательность

Аминокислотная последовательность – это цепочка аминокислот в молекуле пептида либо белка. Она записывается с N-конца со свободной аминогруппой к C-концу со свободной карбоксильной группой.

Пептидная последовательность иногда называют белковой. Это первичная структура всех белков в момент синтеза. Посредством посттрансляционных модификаций первичная структура видоизменяется, образуя зрелый белок.

Аминокислотная последовательность проистекает из последовательности мРНК. А она определяется в результате транскрипции гена, в котором нуклеотидный порядок в кодирующей последовательности определяет итоговый белок.

Три нуклеотида образуют кодон, определяющий аминокислоту. Каждая группа из трех нуклеотидных оснований ДНК является кодом для аминокислоты. Так, нуклеотидная последовательность ДНК CTG кодирует лейцин.

Всего существует 64 вероятных кодона для определения 20 аминокислот. В результате уникальная последовательность аминокислот образует уникальный белок.

Заключение

Пептидная связь является основой построения белковых молекул, из которых, в конечном итоге, строятся все живые организмы. Особенности её строения и пространственной конфигурации оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете.

Последовательность аминокислот в белке определяется другой важнейшей молекулой – ДНК.

ПредыдущаяХимияКовалентная полярная и неполярная связь — определение, характеристика и примеры

СледующаяХимияКоэффициенты в химических уравнениях — как правильно расставлять и уравнивать